► BAC 2013 ◄ منتدى الباكالوريا لكل الطلاب * دروس تمارين حلول واختبارات نمودجية * ◄ باك 2013 ►
عزيزي الزائر/عزيزتي الزائرة يرجي التكرم بتعريف نفسك إينا بالدخول الي المنتدي
إذا كنت عضوا او التسجيل إن لم تكن عضو، وترغب في الإنضمام إلى أسرة المنتدي
التسجيل سهل جدا وسريع وفي خطوة واحدة
وتذكر دائما أن باب الإشراف مفتوح لكل من يريد
شكرا
إدارة المنتدي

► BAC 2013 ◄ منتدى الباكالوريا لكل الطلاب * دروس تمارين حلول واختبارات نمودجية * ◄ باك 2013 ►


 
الرئيسيةاليوميةس .و .جبحـثقائمة الاعضاءالمجموعاتالتسجيلدخول


أختر لغة المنتدى من هنا
Select the language of the Forum here
بحـث
 
 

نتائج البحث
 
Rechercher بحث متقدم
أفضل 10 أعضاء في هذا المنتدى
tigreblanc
 
اسراء الليل
 
fifi
 
fifi_rose
 
samah22
 
hichem
 
abdel mounaime
 
hssaik
 
سهام
 
سهام الباك
 
المواضيع الأخيرة
عدد الزوار
free counters
تسجيل صفحاتك المفضلة في مواقع خارجية
تسجيل صفحاتك المفضلة في مواقع خارجية Digg  تسجيل صفحاتك المفضلة في مواقع خارجية Delicious  تسجيل صفحاتك المفضلة في مواقع خارجية Reddit  تسجيل صفحاتك المفضلة في مواقع خارجية Stumbleupon  تسجيل صفحاتك المفضلة في مواقع خارجية Slashdot  تسجيل صفحاتك المفضلة في مواقع خارجية Furl  تسجيل صفحاتك المفضلة في مواقع خارجية Yahoo  تسجيل صفحاتك المفضلة في مواقع خارجية Google  تسجيل صفحاتك المفضلة في مواقع خارجية Blinklist  تسجيل صفحاتك المفضلة في مواقع خارجية Blogmarks  تسجيل صفحاتك المفضلة في مواقع خارجية Technorati  

قم بحفض و مشاطرة الرابط BAC 2010 على موقع حفض الصفحات

قم بحفض و مشاطرة الرابط ► BAC 2013 ◄ منتدى الباكالوريا لكل الطلاب * دروس تمارين حلول واختبارات نمودجية * ◄ باك 2013 ► على موقع حفض الصفحات
سحابة الكلمات الدلالية
الاسلامية شعبة ثانوي 2010 مادة اولى المدرسي علوم الرياضيات دروس كتاب مواضيع تمارين الكتاب حلول باكالوريا العلوم اداب وفلسفة فيزياء ملخص للسنة الفيزياء السنة رياضيات ملخصات

شاطر | 
 

 tp.lycée. prof. laradi

استعرض الموضوع السابق استعرض الموضوع التالي اذهب الى الأسفل 
كاتب الموضوعرسالة
abdel mounaime
طالب جديد
طالب جديد


الولاية :
  • بويرة

عدد المساهمات : 5
نقاط : 11
الشكر : 0
تاريخ التسجيل : 20/10/2011
العمر : 39

مُساهمةموضوع: tp.lycée. prof. laradi   الثلاثاء يناير 01 2013, 16:20

S.V.T. T.P
3AS . BIR GHBALOU



LE
COMPLEXE ENZYME-SUBSTRAT







1) LA STRUCTURE DE
LA CARBOXYPEPTIDASE.






Ouvrir RASTOP.


→ Fichier → Ouvrir → Molécules → cpaseul.pdb



→ Rubans →
Squelette carboné → Rubans → Afficher
seul pour l’afficher en squelette carboné


La colorer par
chaînes ou par résidus (→ Atomes → Colorer par → chaîne ou forme)


Faire apparaître les
liaisons faibles :


→ Liaisons
→ Liaisons hydrogène → Afficher.



(palette), ouvrir le menu déroulant → liaisons hydrogène → la
couleur jaune clair


Faire apparaître le
deuxième niveau d’organisation de la molécule


puis sur Ruban,
Afficher seul



→ Atomes →
Colorer par → Structure


Effacer les liaisons
faibles. Colorer par chaînes et pour
afficher en sphères .





Ø
Faire pivoter la molécule et repérer un site susceptible de permettre la fixation
d’un substrat.






2) LA CARBOXYPEPTIDASE ET
SON SUBSTRAT.






2.1) Comparer la molécule seule et
la molécule complexée au substrat pour valider l’une des hypothèses




→ Fichier → Ouvrir → Molécules → cpasub.pdb.


Afficher en Sphères
et colorer par chaînes pour repérer le substrat et la lettre qui le désigne


Réorganiser les deux fenêtres en cliquant sur .


Colorer l’enzyme seule comme l’enzyme complexée en utilisant l’icône
palette


Pour chaque molécule, cliquer sur taper tyr248
pour sélectionner cet acide aminé. Le colorer en Jaune.





Ø
Repérer la
conformation du site de fixation en présence et en l’absence de substrat.






2.2) Repérer les acides aminés
autour du substrat






pour
afficher en Boules et bâtonnets et colorer par résidus (Forme)


→ Editer → Commande. Taper : restrict within (3.5,*s) OK. Tous
les atomes au delà de 3,5 Å autour du
dipeptide sont supprimés


Cliquer sur taper *S. L’afficher en jaune


→ Molécules → Centrer → Sélection





Ø Repérer quelques
uns des acides aminés qui font partie du site actif où se loge le substrat.






3) LA CARBOXYPEPTIDASE MUTEE.





Effacer les deux molécules.
Ouvrir le fichier cpasub.pdb et le fichier mut_cpasub.pdb sans
déplacer les molécules. Les colorer par chaînes et afficher en sphères.
Réorganiser les fenêtres.





Ø Comparer la
conformation du site actif des deux
variants.






Réduire la fenêtre de
RASTOP, ne pas effacer les molécules.





Ouvrir ANAGENE.


→ Fichier → Ouvrir
→ Séquences → 2Carboxypeptidases.edi → OK



Réaliser une
comparaison simple des deux polypeptides. Repérer les modifications. Fermer
ANAGENE.





Revenir à RASTOP.
Sélectionner les acides aminés précédemment repérés, les colorer en
blanc, les afficher en sphères.


pour
inverser la sélection et afficher en squelette carboné.


Sélectionner le substrat, l’afficher en sphères.Faire de même
sur l’autre molécule.





Ø Expliquer
l’inactivité de la carboxypeptidase mutée.
























Prof. De science



Laradi
.a.m
الرجوع الى أعلى الصفحة اذهب الى الأسفل
معاينة صفحة البيانات الشخصي للعضو
 
tp.lycée. prof. laradi
استعرض الموضوع السابق استعرض الموضوع التالي الرجوع الى أعلى الصفحة 
صفحة 1 من اصل 1
 مواضيع مماثلة
-
» المغناطيس PPT+doc prof+doc eleve
» site www.tata.fr.ma : college et lycée
» LyCee AoULouZ
» Lycée en Photos
» هام جدا، الاضراب يوم 14 15 16 شتنبر

صلاحيات هذا المنتدى:لاتستطيع الرد على المواضيع في هذا المنتدى
► BAC 2013 ◄ منتدى الباكالوريا لكل الطلاب * دروس تمارين حلول واختبارات نمودجية * ◄ باك 2013 ► :: القسم العلمي (باكالوريا) :: منتدى العلوم الطبيعية-
انتقل الى: